Le document traite de la catalyse enzymatique, expliquant comment les enzymes stabilisent l'état de transition et influent sur la réaction du substrat en produisant des produits. Il aborde également la cinétique enzymatique, les différentes ordres de réaction, ainsi que les mécanismes d'inhibition enzymatique. Finalement, il présente des exemples concrets d'enzymes et d'inhibiteurs comme le sulfamide et leur utilisation en biotechnologie et en médicaments.

1. Réalisé par :
ahmed-dl@live.fr

3. Stickase
Substrat
Etat de Transition Produit
X Si l’enzyme se lie au substrat
Aucune reaction ne se produit
L’enzyme ne reconner pas seulement le substrat,
Mais induire la formation de la transition d’état.
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4. Nature de la Catalyse Enzymatique
● L’enzyme fournit une surface catalityque
● Cette surface stabilise l’état de transition
● Etat de transition transformé en produit
B
A
A B Surface Catalytique

5. L’enzyme stabilise l’état de transition
Energie changer
ST
Energie éxigée (non catalyse)
Energie diminué
EST
S
ES
EP P
Direction de Reaction
T = Etat de Transition quelle est la différence?

6. Le site Actif est une poche profonde
Pourquoi l’energie necessaire pour atteindre
l’état de transition est plus faible dans le site actif ?
Magique poche
+ (1) Stabilize la transition
(2) Expulse H2O
CoE (1) (2)
(3) Groupes Réactifs
(4) - (4) Coenzyme
(3)

7. Site Actif de l’Enzyme est plus profond que la
liaison de Ac a Ag
La liaison de Ac a Ag est Le site actif de l’enzyme reconnait
Complementaire.Aucune le substrat, induire l’état de transition
Reaction n’est produite.
X

8. Le Site Actif évite l’influence de l’eau
+
-
Prevention de l’influence de H2O soutient la formation de liaison ionique stable

9. Cinetique Enzimatique
Activité enzymatique
Etudiant A
 
Score
 Etudiant B
 Etudiant C
0 1 2 3 4 0 1 2 3 4
Chapitres d’Examens [Substrat]
Augmentation de la concentration de S,
Changement de l’activité enzymatique
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10. Cinetique Enzimatique

11. Invertase (IT)
Sucre
Sucre non-reducteur Energie reduite
Reducteur
IT
Saccharose Glucose + Fructose
HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2
HOCH2 HOCH2 6 6 1
O O O
O 5 5
4 1 2
1 2
3 OH
2 OH 4
OH HO 3 b b
H 2O CHO 1 H2C-OH
HOCH2 H-C-OH 2 C=O
HOCH2 HOCH2
O O HO-C-H 3 HO-C-H
H-C-OH 4 H-C-OH
O H-C-OH 5 H-C-OH
H2-C-OH 6 H2-C-OH

12. (temps fixe)
S
E
P
+
↓
8
8
Substrat (mmole)
7
6
6
5
4
4
3
2
2
1
0
0
80
60
40
20
0
Produit
Augmentation de la [Substrat]

13. Essentiel de la cinetique enzymatique
Theorie de l’état stationnaire
E+ S E S E +P
Dans l’état d’équilibre,la production et la
consommation de l’état de transtion contenue dans
le meme niveau.

14. Constante ES a l’état stable
S
P
Concentration
ES
E
Temps Réaction

15. Example d’Enzyme (Invertase)
1) Utilisation Enzyme → E
2) Ajouter S a differents [ ] → S
3) Mesure de Produit en Temps fixe (P/t)
4) (x, y) courbe hyperbolique , estimation → Vmax
5) y = 1/2 Vmax → Km
Vmax
1
vo vo
1/2
-1
Km 1
Vmax
Double reciproque1/S Km Graph directe S

16. Cinetique Enzymatique
Graph Direct Significance
kcat /Km Vmax [S] Ordre zero
vo=
Km + [S] 1 er ordre
kcat
E3
Turn over E2
number E1
k3 [Et] Vmax & Km
Competitive
Unité Vitesse Affinitée avec Double reciproque
1 mole Maximum le substrat
Inhibition
min
Non-competitive
Activitée spécifique
unité Activité
mg
Uncompetitive
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17. Les Paramètres de la Cinétique Enzymatique
v0 = Vmax × K = k3 [Et] × K
Obtention Vmax et Km Vmax [S]
vo =
Km + [S]
Concentration de E
Proportionelle a la
Ordre zero
E3
E2
1er ordre E1
[S] = faible→ élevée [S] = concentration fixée

18. Km: Affinité avec le Substrat
Vmax [S] Vmax
vo = If vo =
Km + [S] 2
Quand utilisant differents substrats Vmax Vmax [S]
Vmax =
S2 2 Km + [S]
S1 S3
1/2
Km + [S] = 2 [S]
S1 S2 S3
Km = [S]
Km Affinités changes

19. Km: Example Hexokinase
Glucose + ATP → Glc-6-P + ADP
nombre
Glucose Allose Mannose Substrat
1 CHO CHO CHO
2 H-C-OH H-C-OH HO-C-H
3 HO-C-H H-C-OH HO-C-H
4 H-C-OH H-C-OH H-C-OH
5 H-C-OH H-C-OH H-C-OH
6 H2-C-OH H2-C-OH H2-C-OH
Km = 8 8,000 5 M

20. Turn Over Number, kcat
k1 k3
E+S ES (v ) E + P
k2 o
Substrat en excé, k3 = kcat, turn over number (t.o.n)
Quand [substrat] est faible (IV) Deuxième ordre
Vmax [S] k3 [E][S] k3
vo = = = [E][S]
Km + [S] Km + [S] Km
Commence par eq M-M. Omettre le [substrat] specificité Substrat

21. Turn Over Numbers of Enzymes
Enzymes Substrat kcat (s-1)
Catalase H2O2 40,000,000
Anhydrase Carbonique HCO3- 400,000
Acetylcholinesterase Acetylcholine 140,000
-Lactamase Benzylpenicilline 2,000
Fumarase Fumarate 800
proteine RecA (ATPase) ATP 0.4
Le nombre de produit transformé de substrtat
par une molecule d’enzyme en une seconde

23. Inhibition Enzymatique (Mechanisme)
I Competitive I Non-competitive I Incompetitive
Substrate E
Dessin Guide
S S E I
S
E S I I
I
Competition S I
Inhibiteur Sur le site actif Site Different
E + S ← ES → E + P
→ E + S ← ES → E + P
→ E + S ← ES → E + P
→
Equation et Description
+ + + +
I I I I
↑
↓ ↓↑ ↓↑ ↓↑
EI EI + S →EIS EIS
[I] se lie seulement a [E] [I] se lie a [E] libre ou au [I] se lie seulement au complexe
libre,et se compite avec[S]; complexe [ES] [ES], augmentation [S] favorise
Augmentation [S] surmente ; augmentation [S] ne peut L’inhibition par[I].
L’Inhibition par[I].
surmenter l’inhibition [I].
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24. Inhibition Enzymatique (Graphiques)
I Competitive I Non-competitive I Incompetitive
Vmax Vmax Vmax
vo vo
Vmax’ Vmax’
graphiques
I I I
Km Km’ [S], mM Km = Km’ [S], mM Km’ Km [S], mM
Vmax inchangé Vmax diminué
Km augmenté Km inchangé Vmax & Km diminué
Double Réciproque
1/vo I 1/vo I 1/vo
I
Deux lignes
Intersecter paralleles
a l’axe Y 1/ Vmax Intersecter 1/ Vmax 1/ Vmax
a l’axe X
1/Km 1/[S] 1/Km 1/[S] 1/Km 1/[S]
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25. Le Drogue Sulfamide est inhibiteur competitive
Domagk (1939)
Acide Para-aminobenzoique (PABA)
Les bacteris besoins de PABA
H2N- -COOH Pour la biosynthèse de l’acide
Folique
acide acide
Precurseur Folique Tetrahydro-
folique
Les Sulfamides ont une
H2N- -SONH2 Structure similaire avec
PABA, inhibent la
croissance Bacterienne.
Sulfanilamide
(anti-inflammation)

26. Effet De l’Asperine

27. I E Sont Utilisés De manière Considérable
● drogue Sulfamide (anti-inflammatoire)
inhibiteur competitive
● inhibiteur Protease Maladie d’Alzheimer
● protease HIV est crucial au cycle de HIV
HIV protease (homodimer): s unité 1 s unité 2
↑inhibiteur pour traiter AIDS As As Symétrie
p p
→ aspartyl-protease Humain : domaine 1 domaine 2 asymétrie
(monodimer) As As
p p