Réalisé par :ahmed-dl@live.fr
Stickase   Substrat                       Etat de Transition        Produit                       X    Si l’enzyme se lie ...
Nature de la Catalyse Enzymatique● L’enzyme fournit une surface catalityque● Cette surface stabilise l’état de transition●...
L’enzyme stabilise l’état de transitionEnergie changer                                                      ST    Energie ...
Le site Actif est une poche profonde  Pourquoi l’energie necessaire pour atteindre  l’état de transition est plus faible d...
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Le Site Actif évite l’influence de l’eau                                    +                                    -Preventi...
Cinetique Enzimatique                                  Activité enzymatique                Etudiant A                     ...
Cinetique Enzimatique
Invertase (IT)                                SucreSucre non-reducteur                                        Energie redu...
(temps fixe)    S    E    P    +    ↓                                     88                                         Subst...
Essentiel de la cinetique enzymatiqueTheorie de l’état stationnaireE+       S         E    S          E +PDans l’état d’éq...
Constante ES a l’état stable                    S                                           PConcentration                ...
Example d’Enzyme (Invertase)1) Utilisation Enzyme → E2) Ajouter S a differents [ ] → S3) Mesure de Produit en Temps fixe (...
Cinetique Enzymatique                                                              Graph Direct            Significance  k...
Les Paramètres de la Cinétique Enzymatique                               v0 = Vmax × K = k3 [Et] × KObtention   Vmax et Km...
Km: Affinité avec le Substrat                   Vmax [S]                      Vmax              vo =                      ...
Km: Example Hexokinase Glucose + ATP → Glc-6-P + ADPnombre       Glucose     Allose   Mannose Substrat  1        CHO      ...
Turn Over Number, kcat                        k1               k3       E+S                        ES (v ) E + P          ...
Turn Over Numbers of EnzymesEnzymes                    Substrat            kcat (s-1)Catalase                   H2O2      ...
Inhibition Enzymatique (Mechanisme)                           I    Competitive                I    Non-competitive        ...
Inhibition Enzymatique (Graphiques)                     I      Competitive                   I    Non-competitive         ...
Le Drogue Sulfamide est inhibiteur competitive    Domagk (1939)          Acide Para-aminobenzoique (PABA)                 ...
Effet De l’Asperine
I E Sont Utilisés De manière Considérable● drogue Sulfamide (anti-inflammatoire)                  inhibiteur competitive● ...
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  1. 1. Réalisé par :ahmed-dl@live.fr
  2. 2. Stickase Substrat Etat de Transition Produit X Si l’enzyme se lie au substrat Aucune reaction ne se produitL’enzyme ne reconner pas seulement le substrat,Mais induire la formation de la transition d’état. SV 3 (2010)
  3. 3. Nature de la Catalyse Enzymatique● L’enzyme fournit une surface catalityque● Cette surface stabilise l’état de transition● Etat de transition transformé en produit B A A B Surface Catalytique
  4. 4. L’enzyme stabilise l’état de transitionEnergie changer ST Energie éxigée (non catalyse) Energie diminué EST S ES EP P Direction de Reaction T = Etat de Transition quelle est la différence?
  5. 5. Le site Actif est une poche profonde Pourquoi l’energie necessaire pour atteindre l’état de transition est plus faible dans le site actif ? Magique poche + (1) Stabilize la transition (2) Expulse H2OCoE (1) (2) (3) Groupes Réactifs(4) - (4) Coenzyme (3)
  6. 6. Site Actif de l’Enzyme est plus profond que la liaison de Ac a Ag La liaison de Ac a Ag est Le site actif de l’enzyme reconnait Complementaire.Aucune le substrat, induire l’état de transition Reaction n’est produite. X
  7. 7. Le Site Actif évite l’influence de l’eau + -Prevention de l’influence de H2O soutient la formation de liaison ionique stable
  8. 8. Cinetique Enzimatique Activité enzymatique Etudiant A  Score  Etudiant B  Etudiant C 0 1 2 3 4 0 1 2 3 4 Chapitres d’Examens [Substrat] Augmentation de la concentration de S, Changement de l’activité enzymatique SV 3 (2010)
  9. 9. Cinetique Enzimatique
  10. 10. Invertase (IT) SucreSucre non-reducteur Energie reduite Reducteur ITSaccharose Glucose + FructoseHOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 6 6 1 O O O O 5 5 4 1 2 1 2 3 OH 2 OH 4 OH HO 3 b b H 2O CHO 1 H2C-OH HOCH2 H-C-OH 2 C=O HOCH2 HOCH2 O O HO-C-H 3 HO-C-H H-C-OH 4 H-C-OH O H-C-OH 5 H-C-OH H2-C-OH 6 H2-C-OH
  11. 11. (temps fixe) S E P + ↓ 88 Substrat (mmole)7 665 4432 210 0 80 60 40 20 0 ProduitAugmentation de la [Substrat]
  12. 12. Essentiel de la cinetique enzymatiqueTheorie de l’état stationnaireE+ S E S E +PDans l’état d’équilibre,la production et laconsommation de l’état de transtion contenue dansle meme niveau.
  13. 13. Constante ES a l’état stable S PConcentration ES E Temps Réaction
  14. 14. Example d’Enzyme (Invertase)1) Utilisation Enzyme → E2) Ajouter S a differents [ ] → S3) Mesure de Produit en Temps fixe (P/t)4) (x, y) courbe hyperbolique , estimation → Vmax5) y = 1/2 Vmax → Km Vmax 1 vo vo 1/2-1Km 1 Vmax Double reciproque1/S Km Graph directe S
  15. 15. Cinetique Enzymatique Graph Direct Significance kcat /Km Vmax [S] Ordre zero vo= Km + [S] 1 er ordre kcat E3 Turn over E2 number E1 k3 [Et] Vmax & Km Competitive Unité Vitesse Affinitée avec Double reciproque 1 mole Maximum le substrat Inhibition min Non-competitiveActivitée spécifique unité Activité mg Uncompetitive SV 3 (2010)
  16. 16. Les Paramètres de la Cinétique Enzymatique v0 = Vmax × K = k3 [Et] × KObtention Vmax et Km Vmax [S] vo = Km + [S] Concentration de E Proportionelle a la Ordre zero E3 E2 1er ordre E1 [S] = faible→ élevée [S] = concentration fixée
  17. 17. Km: Affinité avec le Substrat Vmax [S] Vmax vo = If vo = Km + [S] 2Quand utilisant differents substrats Vmax Vmax [S] Vmax = S2 2 Km + [S] S1 S3 1/2 Km + [S] = 2 [S] S1 S2 S3 Km = [S] Km Affinités changes
  18. 18. Km: Example Hexokinase Glucose + ATP → Glc-6-P + ADPnombre Glucose Allose Mannose Substrat 1 CHO CHO CHO 2 H-C-OH H-C-OH HO-C-H 3 HO-C-H H-C-OH HO-C-H 4 H-C-OH H-C-OH H-C-OH 5 H-C-OH H-C-OH H-C-OH 6 H2-C-OH H2-C-OH H2-C-OHKm = 8 8,000 5 M
  19. 19. Turn Over Number, kcat k1 k3 E+S ES (v ) E + P k2 oSubstrat en excé, k3 = kcat, turn over number (t.o.n)Quand [substrat] est faible (IV) Deuxième ordre Vmax [S] k3 [E][S] k3 vo = = = [E][S] Km + [S] Km + [S] Km Commence par eq M-M. Omettre le [substrat] specificité Substrat
  20. 20. Turn Over Numbers of EnzymesEnzymes Substrat kcat (s-1)Catalase H2O2 40,000,000Anhydrase Carbonique HCO3- 400,000Acetylcholinesterase Acetylcholine 140,000 -Lactamase Benzylpenicilline 2,000Fumarase Fumarate 800proteine RecA (ATPase) ATP 0.4 Le nombre de produit transformé de substrtat par une molecule d’enzyme en une seconde
  21. 21. Inhibition Enzymatique (Mechanisme) I Competitive I Non-competitive I Incompetitive Substrate E Dessin Guide S S E I S E S I I I Competition S I Inhibiteur Sur le site actif Site Different E + S ← ES → E + P → E + S ← ES → E + P → E + S ← ES → E + P →Equation et Description + + + + I I I I ↑ ↓ ↓↑ ↓↑ ↓↑ EI EI + S →EIS EIS [I] se lie seulement a [E] [I] se lie a [E] libre ou au [I] se lie seulement au complexe libre,et se compite avec[S]; complexe [ES] [ES], augmentation [S] favorise Augmentation [S] surmente ; augmentation [S] ne peut L’inhibition par[I]. L’Inhibition par[I]. surmenter l’inhibition [I]. SV 3 (2010)
  22. 22. Inhibition Enzymatique (Graphiques) I Competitive I Non-competitive I Incompetitive Vmax Vmax Vmax vo vo Vmax’ Vmax’graphiques I I I Km Km’ [S], mM Km = Km’ [S], mM Km’ Km [S], mM Vmax inchangé Vmax diminué Km augmenté Km inchangé Vmax & Km diminuéDouble Réciproque 1/vo I 1/vo I 1/vo I Deux lignes Intersecter paralleles a l’axe Y 1/ Vmax Intersecter 1/ Vmax 1/ Vmax a l’axe X 1/Km 1/[S] 1/Km 1/[S] 1/Km 1/[S] SV 3 (2010)
  23. 23. Le Drogue Sulfamide est inhibiteur competitive Domagk (1939) Acide Para-aminobenzoique (PABA) Les bacteris besoins de PABA H2N- -COOH Pour la biosynthèse de l’acide Folique acide acidePrecurseur Folique Tetrahydro- folique Les Sulfamides ont une H2N- -SONH2 Structure similaire avec PABA, inhibent la croissance Bacterienne. Sulfanilamide (anti-inflammation)
  24. 24. Effet De l’Asperine
  25. 25. I E Sont Utilisés De manière Considérable● drogue Sulfamide (anti-inflammatoire) inhibiteur competitive● inhibiteur Protease Maladie d’Alzheimer● protease HIV est crucial au cycle de HIV HIV protease (homodimer): s unité 1 s unité 2↑inhibiteur pour traiter AIDS As As Symétrie p p → aspartyl-protease Humain : domaine 1 domaine 2 asymétrie (monodimer) As As p p

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