Titulaire d'un doctorat en physiologie de la nutrition et enseignant en BTS diététique, je vous invite ici à découvrir le métabolisme de l'azote consécutive à la dégradation des protéines. Le personnage et les encadrés indiquent les notions importantes pour le BTS diététique.
La biosynthèse des acides gras est une voie métabolique essentielle du processus de lipogenèse chez les eucaryotes et les bactéries. Elle réalise la biosynthèse d'acides gras par condensations de Claisen successives d'unités malonyl-CoA ou méthylmalonyl-CoA sur une amorce d'acétyl-CoA catalysées par l'acide gras synthase (FAS).
BTS diététique metabolisme des lipides PARTIE 1FranckRencurel
Titulaire d'un doctorat en physiologie de la nutrition, ancien chercheur et enseignant en BTS diététique, je vous invite ici dans la première partie à étudier la synthèse des acides gras dans l'organisme avec la particularité des acides gras insaturés.
Enseignant en BTS diététique, détenteur d'un doctorat en physiologie de la nutrition humaine, je vous invite ici à découvrir la structure des lipides et leurs propriétés physicochimiques
BTS diététique Glycolyse et respiration cellulaireFranckRencurel
Titulaire d'un doctorat en physiologie de la nutrition et enseignant en BTS diététique, je vous invite ici à découvrir le métabolisme cellulaire des glucides et les différentes étapes de production d'ATP. Les encadrés où se trouve le personnage sont des notions à connaitre pour le BTS diététique
Titulaire d'un doctorat en physiologie de la nutrition et enseignant en BTS diététique, je vous invite ici à découvrir le métabolisme de l'azote consécutive à la dégradation des protéines. Le personnage et les encadrés indiquent les notions importantes pour le BTS diététique.
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Titulaire d'un doctorat en physiologie de la nutrition humaine et formateur en biologie et BTS diététique je vous invite ici à découvrir la structure, le rôle et les effets des vitamines hydrosolubles
Titulaire d'un doctorat en physiologie de la nutrition, je vous invite ici a étudier le sang et la lymphe avec les éléments figurés, l'hématose et l'hémostase. Ce cours convient également aux élèves infirmières et étudiants en biologie ou médecine. merci
Régulation de la glycémie "homéostasie glycémique" Nadia Terranti
Biochimie de la régulation de la glycémie.
homéostasie glycémique " hormones et organes concernés"
plan
INTRODUCTION
TRANSPORT DU GLUCOSE
UTILISATION DU GLUCOSE PAR LES TISSUS
REGULATION DE LA GLYCEMIE :
Régulation métabolique :
Glycolyse
Métabolisme du glycogène
Néoglucogenèse
Organes impliqué dans le métabolisme et régulation :
Foie
Muscle
Tissus adipeux
Rein
la régulation hormonale : Insuline
Glucagon
Adrénaline
Système digestif et régulation de la glycémie
SNC et régulation de la glycémie
Autres hormones : GH , IGF1 , CORTISOL ,HORMONES
THYROIDIENNES ,ACTH .
PATHOLOGIES DE LA REGULATION.
les hypoglycemies .
l’hyperglycemie .
Diabetes
Obesité
Epidemie de diabete et d’obesité
Titulaire d'un doctorat en physiopathologie de la nutrition humaine et enseignant formateur en biologie et BTS diététique, je vous invite à découvrir le monde merveilleux des enzymes.
BTS diététique Partie 2 metabolisme lipides TG cholesterolFranckRencurel
Titulaire d'un doctorat en physiologie de la nutrition et enseignant en BTS diététique je vous invite ici dans cette deuxième partie du cours à étudier le métabolisme des triglycérides et du cholestérol. N'oubliez pas d'étudier la partie I du cours. Bon travail
Titulaire d'un doctorat en physiologie de la nutrition, je vous invite ici a étudier le métabolisme du phosphore et du calcium et de mieux comprendre les adaptations nutritionnelles recommandées dans certaines situations.
Titulaire d'un doctorat en physiologie de la nutrition, ancien chercheur et enseignant en BTS diététique, je vous invite ici à étudier la digestion en explorant l'anatomie, les sécrétions et régulations hormonales des glandes annexes et certaines situations pathologiques comme la constipation, la diarhée ou le RGO.
Titulaire d'un doctorat en physiologie de la nutrition, je vous invite ici a étudier le système nerveux sous l'aspect anatomique et fonctionel. Vous y apprendrez la structure d'un neurone, d'un nerf et les mécanismes de transmission de l'influx nerveux. merci
TRANSAMINASES Ces enzymes catalysent le passage des groupes aminés des acides aminés vers les acides cétoniques, processus très général de dégradation et de synthèse des acides aminés. Ce sont l’aspartate aminotransférase (ASAT) ou transaminase glutamo-oxaloacétique (GOT), et l’alanine aminotransférase (ALAT) ou transaminase glutamo- pyruvique (GPT). Elles sont normalement présentes en faible quantité dans le plasma ou le sérum. Leur activité est élevée dans certains tissus, en particulier le foie (GPT, ou GOT à un degré moindre), le cœur et le muscle (principalement GOT). En cas de nécrose de ces tissus, les enzymes sont libérées dans la circulation et leur activité sérique augmente.
Enseignant en BTS diététique, détenteur d'un doctorat en physiopathologie de la nutrition humaine, je vous propose ici de découvrir les glucides sous toutes leurs formes.
Titulaire d'un doctorat en physiologie de la nutrition et enseignant en BTS diététique, je vous invite ici à découvrir les fonctions rénales ainsi que l'équilibre hydrominéral. Ce cours destiné aux étudiants de BTS diététique peut convenir aussi aux élèves infirmières ou étudiants en biologie ou médecine. Bon courage
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Organes impliqué dans le métabolisme et régulation :
Foie
Muscle
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Rein
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Glucagon
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Autres hormones : GH , IGF1 , CORTISOL ,HORMONES
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Diabetes
Obesité
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TRANSAMINASES Ces enzymes catalysent le passage des groupes aminés des acides aminés vers les acides cétoniques, processus très général de dégradation et de synthèse des acides aminés. Ce sont l’aspartate aminotransférase (ASAT) ou transaminase glutamo-oxaloacétique (GOT), et l’alanine aminotransférase (ALAT) ou transaminase glutamo- pyruvique (GPT). Elles sont normalement présentes en faible quantité dans le plasma ou le sérum. Leur activité est élevée dans certains tissus, en particulier le foie (GPT, ou GOT à un degré moindre), le cœur et le muscle (principalement GOT). En cas de nécrose de ces tissus, les enzymes sont libérées dans la circulation et leur activité sérique augmente.
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Attitudes et actions des grandes entreprises en matière de développement durableYves-Marie Cann
Plus des deux tiers des grandes entreprises (69%) considèrent que la crise va conduire les entreprises à renforcer leurs actions de développement durable. Elles divergent en cela du grand public, qui estime quant à lui dans une proportion inverse (66%) que la crise va conduire les entreprises à réduire ce type d’actions.
La biotransformation est le processus par lequel une molécule mère subit une transformation catalysée par des enzymes spécifiques en métabolites ultérieurement convertis en dérivés conjugués. Les métabolites et les dérivés conjugués sont plus hydrosolubles plus polaires et donc plus facilement éliminables par le rein, et ne subissent pas de réabsorption tubulaire.
But. Détoxication en atténuant la toxicité du toxique ou bio-activation en transformant ce dernier en métabolite plus toxique.
Chapitre II : Digestion enzymatique des aliments
On distingue 3 groupes d’enzymes que sont, les enzymes métaboliques (elles opèrent sur les processus de l’organisme tels que la respiration, la production de la voix, les mouvements musculaires, le maintien de notre système immunitaire...), les enzymes alimentaires (sont des enzymes naturellement présentes dans les aliments bruts, crus et non transformés) et les enzymes digestives qui sont celles auxquelles nous allons nous intéresser dans ce chapitre.
I- Généralités sur les enzymes digestives
1- Définition et différents types d’enzymes digestives
a. Définition et action d'une enzyme digestive
Une enzyme digestive catalyse une réaction catabolique de digestion. Cette enzyme digestive est capable de décomposer un substrat spécifique en deux ou plusieurs produits qui le composent.
De façon générale, la digestion est la lyse des macromolécules en petites molécules.
b. Les différentes enzymes digestives et leur action
b.1 Enzyme des glandes salivaires
Les trois paires de glandes salivaires (glandes parotides, sous-maxillaires et sublinguales) sécrètent quotidiennement 1 litre d'amylase salivaire capable de digérer l'amidon en maltose.
b.2 Enzyme de l'estomac
Les cellules du fond des puits de l'estomac sécrètent quotidiennement 1 litre d'une enzyme inactive, le pepsinogène, transformée par l'acide chlorhydrique sécrété par les cellules pariétales des puits de l'estomac, en pepsine, enzyme active capable de décomposer les protéines en peptides. Les cellules des bords des puits gastriques synthétisent un mucus qui protège la muqueuse gastrique contre sa propre digestion.
b.3 Enzymes du pancréas
Le pancréas est la plus importante glande digestive car il sécrète quotidiennement 1 à 1,5 litres de suc pancréatique légèrement alcalin, neutralisant dans le duodénum l'acidité de l'estomac, et comprenant plusieurs enzymes capables de digérer glucides, protides et lipides.
Une amylase pancréatique permet de digérer l'amidon en maltose.
Une lipase pancréatique décompose les triglycérides en acides gras et glycérol ou en acides gras et monoglycérides.
Les protéases pancréatiques sont, comme la pepsine gastrique, synthétisées sous une forme inactive : la trypsine, activée dans l'intestin grêle à partir de trypsinogène, et la chymotrypsine, activée dans l'intestin grêle à partir de chymotrypsinogène, digèrent les protéines en peptides ; la carboxypeptidase, activée dans l'intestin grêle à partir de procarboxypeptidase, tire son nom du fait qu'elle digère les protéines, acide aminé par acide aminé, par le bout acide de ces protéines.
b.4 Enzymes produites par l'intestin grêle
C'est également dans l'intestin grêle qu'agissent les enzymes produites par la paroi de l’intestin : maltase, invertase et lactase digèrent trois osides doubles en leurs sucres simples respectifs ; l'aminopeptidase agit comme la carboxypeptidase mais en attaquant les protéines par l'autre extrémité, aminée ; la dipeptidase scin
Vous avez probablement tous entendus parler de l'acide lactique. Ce grand ennemi du sport que nous avons très souvent diabolisé. Voici un petit extrait d'un article pour en parler et mieux comprendre son impact réel sur le corps!
2. C’est une voie de dégradation oxydative commune aux procaryotes et aux eucaryotes, appelé aussi cycle des acides tricarboxyliques ou cycle de Krebs. Il constitue le carrefour principal du métabolisme permettant l’oxydation de la plupart des oses, des acides gras et des acides aminés, et fournit de très nombreux métabolites intermédiaires des réactions de biosynthèse. Introduction:
3. C’est une suite ingénieuse de 8 réactions successives organisée en une voie métabolique cyclique, assurant l’oxydation de l’acétyl-CoA en 2 molécules de gaz carbonique et permettant de récupérer l’énergie libre disponible pour assurer la synthèse d’ATP via l’alimentation de la chaîne respiratoire par 3 NADH,H+ et un FADH2. Il se déroule dans la matrice mitochondriale à l’aide de 8 enzymes dont sept solubles et un fixé sur la MMI (succinatedeshydrogènase). Vue général:
4. C’est l’étapes de la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA. Les étapes préliminaires:
5. 1–- FORMATION DU CITRATE Le cycle débute par la condensation de ’'oxaloacétate (en C4) avec ’'acétyl-CoA (en C2) pour former le citroyl-CoA (en C6) qui, en présence de l'eau, est hydrolysé en citrate. L'enzyme qui intervient est la citrate synthase Les étapes du cycle de l’acide citrique:
6. 2–- ISOMERISATION DU CITRATE EN ISOCITRATE: Cette isomérisation est le résultat d’une déshydratation et d'une réhydratation effectuées par une enzyme appelée la cis-aconitase.
7. 3 - DESHYDROGENATION DECARBOXYLANTE DE L’ISOCITRATE C’est la première des 4 réactions d’oxydoréduction du cycle du citrate. La décarboxylation est consécutive à la déshydrogénation de l’isocitrate. Cette dernière fait apparaître une fonction cétone en position βpar rapport à la fonction carboxylique médiane. Il se forme l’oxalosuccinate (intermédiaire instable) qui se décarboxyle spontanément en formant une molécule de l’α-cétoglutarate. La réaction est catalysée par l’isocitratedéshydrogénase à NAD+
8.
9. 4–- DESHYDROGENATION DE L’α-CETOGLUTARATE C’est la deuxième réaction d’oxydoréduction. Elle est catalysée par le complexe multi-enzymatiquede l‘α-cétoglutaratedéshydrogénase, analogue à celui de la pyruvate déshydrogénase Il se forme du succinyl-CoA. La déshydrogénation de ce composé est exergonique et fournit une énergie suffisante pour la formation d’une liaison thioester, riche en énergie. Les cofacteurs suivants interviennent : TPP, lipoate, HSCoA, FAD et NAD+.
12. 6.–- DESHYDROGENATION DE SUCCINATE EN FUMARATE: Cette réaction est catalysée par la succinatedeshydrogènase, seul enzyme de cette voie lié à la membrane mitochondriale. Les électrons provenant du FADH2 sont pris en charge par la chaîne respiratoire.
13. 7–- HYDRATATION DU FUMARATE ET FORMATION DU MALATE La réaction est catalysée par une lyase (hydratase) : la fumarase ou fumarate hydratase.
14. 8–- DESHYDROGENATION DU MALATE EN OXALOACETATE C’est la 4e déshydrogénation catalysée par la malate déshydrogénase à NAD+ .Elle termine le cycle :
15. Deux atomes de carbone entrent dans le cycle sous forme d’acétyl-CoA et enressortentsous forme de 2 CO2 obtenus au cours des deux décarboxylations au niveau de l’isocitrate et de l'a-cétoglutarate. Quatre paires d'hydrogène sortent du cycle, trois sous forme de NADH,H+ et une sous forme de FADH2, ce qui permet la formation de 11 liaisons phosphates riche en énergie au cours des phosphorylations mitochondriales. 1 liaison phosphate riche en énergie est formée sous forme de GTP. En conclusion l’oxydation totale de l’acétyl-CoA permet la formation de 12 liaisons phosphates riches en énergie (12 ATP). Bilan énergétique et moléculaire du cycle de Krebs.
16.
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18. Les trois enzymes clés qui régulent l’activité du cycle utilisent 3 moyens simples : la disponibilité en substrat ; l’inhibition par le (ou les) produit(s) ; le rétrocontrôle inhibiteur par des intermédiaires métaboliques d’action compétitive. - L’activité de la citrate synthase est contrôlée en partie par la disponibilité de ces 2 substrats : oxaloacétate et acétyl-CoA. Les produits de la réaction ATP et citrate inhibent l’enzyme. REGULATION DU CYCLE DE KREBS
19. - La vitesse d’utilisation du citrate est sous la dépendance de l’isocitratedeshydrogènase. Celle-ci est inhibée par les produits, NADH et ATP. - L’alpha-cétoglutaratedeshydrogènase est également fortement inhibée par ses produits, le NADH et le succinyl-CoA. - Le succinyl-CoA entre aussi en compétition pour la citrate synthase avec l’acétyl-CoA inhibant ainsi l’enzyme.